LAPORAN PRAKTIKUM BIOKIMIA (ASAM AMINO DAN PROTEIN)
Laporan Asam
Amino dan Protein
I.
PENDAHULUAN
A. LATAR BELAKANG
Asam amino adalah senyawa organik yang memiliki gugus fungsion al karboksil (-COOH) dan amina (biasanya -NH2). Dalam biokimia seringkali pengertiannya dipersempit: keduanya terikat pada satu atom karbon (C) yang sama (disebut atom C “alfa” atau α). Gugus karboksil memberikan sifat asam dan gugus amina memberikan sifat basa. Dalam bentuk larutan, asam amino bersifat amfoterik: cenderung menjadi asam pada larutan basa dan menjadi basa pada larutan asam. Perilaku ini terjadi karena asam amino mampu menjadi zwitter-ion. Asam amino termasuk golongan senyawa yang paling banyak dipelajari karena salah satu fungsinya sangat penting dalam organisme, yaitu sebagai penyusun protein (Anonim, 2010).
Protein merupakan polimer yang tersusun dari asam amino sebagai monomernya. Monomer-monomer ini tersambung dengan ikatan peptida, yang mengikat gugus karboksil milik satu monomer dengan gugus amina milik monomer di sebelahnya. Reaksi penyambungan ini (disebut translasi) secara alami terjadi di sitoplasma dengan bantuan ribosom dan tRNA. Pada polimerisasi asam amino, gugus -OH yang merupakan bagian gugus karboksil satu asam amino dan gugus -H yang merupakan bagian gugus amina asam amino lainnya akan terlepas dan membentuk air. Oleh sebab itu, reaksi ini termasuk dalam reaksi dehidrasi. Molekul asam amino yang telah melepaskan molekul air dikatakan disebut dalam bentuk residu asam amino (Tim Dosen Kimia, 2009).
Pada umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik menggunakan enzim maupun dengan menggunakan asam, dengan cara ini diperoleh campuran bermacam-macam asam amino dan untuk menentukan jenis asam amino maupun kualitasnya masing-masing asam amino perlu diadakan pemisahan antara asam-asam amino tersebut (Poedjiadi, 1994).
Ada empat tingkat struktur dasar protein, yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener.
a. Stuktur primer
susunan primer protein merupakan suatu rangkaiaan uhit-unit asam amino dengan gugus-gugus R berda dalam posisi “trans”
b. Struktur sekunder
nama lainnya adalah stuktur helik, terjadi karenapa adanya ikatan hydrogen antara atom oksigen dari radikal karboksil dengan atom hydrogen dari radikal –N-H yang terdapat pada 1 rantai peptide.
c. struktur tersier
struktur tersier menunjukkan kecenderungan peptide membentuk lipatan dan dengan demikian membentuk 5 struktur yang lebih kompleks.
d. struktur kuarterner
struktur kuaterner menunjukkan derajat persekutuan unit-unit protein.
(Sumardjo,1986)
Protein terdapat di dalam semua system kehidupan dan
merupakan suatu komponen seluler utama yang menysusun sekitar setengah dari
berat kering sel. Setiap sel mengndung ratusan protein yang berbeda-beda dan
tiap jenis sel mengandung beberapa protein yang khas bagi sel tersebut.
Sebagian besar protein disimpan di dalam jaringan otot dasn beberapa organ tubuh lainnya, sedangkan sisanya
terdapat didalam darah (Katili,
2009).
Protein tersusun atas asam-asam alfa amino, susunan kimianya mengandung
unsure-unsur seperti yang terdapat dalam asam alfa amino penyusunnya, yaitu
karbon, oksigen, hydrogen, nitrogen. Asam-asam kuat yang ditambahkan ke larutan
protein menyebabkan suatu denaturasi irreversibel protein. selain penambahan asam-asam
kuat dapat juga dilakukan penambahann logam, penambahan alkohol dan melakukan
pengocokan terhadap larutan protein sehingga menyebabkan protein itu
terdenaturasi (Poedjiadi, 1994).
Pada
umumnya asam amino diperoleh sebagai hasil hidrolisis protein, baik menggunakan
enzim maupun dengan menggunakan asam. Salah satu sumber protein yang di akan
diuji dalam laboratorium adalah albumin atau putih telur. Telur merupakan bahan
makanan yang umum dikonsumsi oleh masyarakat yang memiliki kadar protein yang cukup
tinggi (Katili,
2009)
Berdasarkan landasan teori di atas, maka
dilakukanlah percobaan mengenai reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein.
1.2 Maksud dan Tujuan Percobaan
1.2.1 Maksud Percobaan
Untuk mengetahui, memahami dan
mempelajari reaksi-reaksi spesifik dari asam amino dan
protein.
1.2.2 Tujuan Percobaan
Tujuan dilakukannya
percobaan ini adalah:
1.
Mengidentifikasi
adanya gugus indol spesifik amino triptofan melalui
percobaan Adamkiewitz-Hopkins.
2.
Mengetahui
reaksi uji protein dengan terjadinya denaturasi melalui proses
termokoagulasi
serta pengendapan dengan asam kuat.
BAB
II
TINJAUAN PUSTAKA
Asam
amino ialah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang
terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH2 pada atom
karbon dari posisi gugus –COOH (Poedjiadi, 1994 ).
Pada
umumnya asam amino larut dalam air dan tidak larut dalam pelarut organik non
polar seperti eter, aseton, dan klorofil sifat asam amino ini berbeda dengan
asam karboksilat maupun dengan asam amina. Asam karboksilat aliafatik maupun
aromatik yang terdiri atas beberapa atom karbon umumnya kurang larut dalam air
tetapi larut dalam pelarut organik. Demikian pula amina pada umumnya tidak
larut dalam air tetapi larut dalam pelarut organik (Poedjiaji, 1994).
Kata
protein berasal dari protos atau proteos yang pertama atau utama. Protein
merupakan komponen penting atau komponen utama sel hewan atau manusia. oleh
karena sel itu merupakan pembentuk tubuh
kita, maka protein yang terdapat dalam makanan berfungsi sebagai zat utama
dalam pembentukan dan pertumbuhan tubuh (Poedjiadi, 1994).
Protein
adalah molekul penyusun tubuh kita yang terbesar setelah air. Hal ini
mengindikasikan pentingnya protein dalam menopang seluruh proses kehidupan
dalam tubuh. Dalam kenyataannya, memang kode genetik yang tesimpan dalam
rantaian DNA digunakan untuk membuat protein, kapan, dimana dan seberapa
banyak. Protein berfungsi sebagai
penyimpan dan pengantar seperti
hemoglobin yang memberikan warna merah pada sel darah merah kita,
bertugas mengikat oksigen dan membawanya ke bagian tubuh yang memerlukan.
Selain itu juga menjadi
penyusun tubuh, "dari ujung rambut sampai ujung kaki", misalnya keratin
di rambut yang banyak mengandung asam amino Cysteine sehingga menyebabkan bau
yang khas bila rambut terbakar karena banyaknya kandungan atom sulfur di
dalamnya, sampai kepada protein-protein penyusun otot kita seperti actin,
myosin, titin, dsb. Kita dapat membaca teks ini juga antara lain berkat protein
yang bernama rhodopsin, yaitu protein di dalam sel retina mata kita yang
merubah photon cahaya menjadi sinyal kimia untuk diteruskan ke otak. Masih
banyak lagi fungsi protein seperti hormon, antibodi dalam sistem kekebalan
tubuh, dll (Witarto, 2001).
Protein
mempunyai molekul besar dengan bobot molekul bervariasi antara 5000 sampai
jutaan. Dengan cara hidrolisis oleh asam atau oleh enzim, protein akan
menghasilkan asam-asam amino. Ada 20 jenis asam amino yang terdapat dalam
molekul protein. asam-asam amino ini terikat satu dengan lain oleh ikatan
peptide. Protein mudah dipengatuhi oleh suhu tinggi, PH dan pelarut organik
(Poedjiadi, 1994).
Protein adalah molekul penyusun tubuh kita yang terbesar
setelah air. Hal ini mengindikasikan pentingnya protein dalam menopang seluruh
proses kehidupan dalam tubuh. Dalam kenyataannya, memang kode genetik yang
tesimpan dalam rantaian DNA digunakan untuk membuat protein, kapan, dimana dan
seberapa banyak. Protein berfungsi sebagai penyimpan dan pengantar seperti
hemoglobin yang memberikan warna merah pada sel darah merah kita, bertugas
mengikat oksigen dan membawanya ke bagian tubuh yang memerlukan. Selain itu
juga menjadi penyusun tubuh, "dari ujung rambut sampai ujung kaki",
misalnya keratin di rambut yang banyak mengandung asam amino Cysteine sehingga
menyebabkan bau yang khas bila rambut terbakar karena banyaknya kandungan atom
sulfur di dalamnya, sampai kepada protein-protein penyusun otot kita seperti
actin, myosin, titin, dsb. Kita dapat membaca teks ini juga antara lain berkat
protein yang bernama rhodopsin, yaitu protein di dalam sel retina mata kita
yang merubah photon cahaya menjadi sinyal kimia untuk diteruskan ke otak. Masih
banyak lagi fungsi protein seperti hormon, antibodi dalam sistem kekebalan
tubuh, dll (Witarto, 2001).
Protein
berfungsi sebagai katalisator, sebagai pengangkut dan penyimpan molekul lain
seperti oksigen, mendukung secara mekanis sistem kekebalan (imunitas) tubuh,
menghasilkan pergerakan tubuh, sebagai transmitor gerakan
syaraf dan mengendalikan pertumbuhan dan perkembangan. Analisa elementer
protein menghasilkan unsur-unsur C, H, N dan 0 dan sering juga S. Disamping itu
beberapa protein juga
mengandung unsur-unsur lain, terutama P, Fe, Zi dan Cu (Katili, 2009).
Fungsi
protein ditentukan oleh konformasinya, atau pola lipatan tiga dimensinya, yang
merupakan pola dari rantai polipeptida. Beberapa protein, seperti keratin
rambut dan bulu, berupa serabut, dan tersusun membentuk struktur linear atau
struktur seperti lembaran dengan pola lipatan berulang yang teratur. Protein
lainnya seperti kebanyakan enzim, terlipat membentuk konformasi globuler yang
padat dan hampir menyerupai bentuk bola. Konformasi akhir bergantung pada
berbagai interaksi yang terjadi (Kuchel dan Ralston, 2006 ).
Peran dan aktivitas protein dalam proses biologis antara
lain sebagaikatalis enzimatik, bahwa hampir semua reaksi kimia dalam system
biologi dikatalis oleh
makromolekul yang disebut
enzim yang merupakan satu jenis protein. Sebagian reaksi seperti hidrasi
karbondioksida bersifat sederhana, sedangkan reaksi lainnya seperti replikasi
kromosom sangat rumit. Enzim mempunyai daya katalitik yang besar, urnumya meningkatkan kecepatan reaksi sampai
jutaan kali. Peran lainnya dari protein dalam sistem biologi adalah sebagai
transport dan penyimpanan. Contohnya transport oksigen dalam eritrosit oleh
hemoglobin dan rnioglobin yakni sejenis protein yang mentransport oksigen
dalam otot. Selain itu terdapat beberapa
jenis protein lainnya seperti filament yang berfungsi dalam koordinasi gerak,
protein fibrosa yang berfungsi untuk menjaga ketegangan kulit dan tulang,
protein kolagen yang merupakan komponen serat utama dalam kulit, tulang,
tendon, tulang rawan dan gigi; antibodi merupakan protein yang sangat spesifik
dan dapat mengenal serta berkombinasi dengan benda asing seperti virus, bakteri
dan sel yang berasal dari organisme lain, membangkitkan dan menghantar impuls
sara£ Respons sel saraf terhadap rangsang spesifik diperantarai oleh protein
reseptor, misalnya rodopsin suatu protein yang sensitif terhadap cahaya yang
ditemukan pada sel batang retina. Protein reseptor yang dapat dipicu oleh
molekul kecil spesifik seperti asetilkolin yang berperan dalam transmisi impuls
saraf pada sinap yang menghubungkan sel-sel saraf dan pengaturan perturnbuhan dan
diferensiasi (Witarto, 2001).
Protein
bersifat amfoter, yaitu dapat bereaksi dengan larutan asam maupun basa sebagian
ada yang mudah larut dan ada pula yang sukar larut. namun semua protein tidak
larut dalam pelarut lemak seperti eter
dan kloroform. apabila protein dipanaskan atau ditambah etanol absolute, maka
protein akan menggumpal (terkoagulasi). Hal ini disebabkan etanol menarik mantel air yang melingkupi
molekul-molekul protein (Yasid dan Nursanti, 2006).
Pada
umumnya, protein sangat peka terhadap pengaruh-pengaruh fisik dan kimia,
sehingga mudah mengalami perubahan bentuk perubahan atau modifikasi pada
struktur molekul protein disebut denaturasi. Hal-hal yang dapat menyebabkan
terjadinya denaturasi adalah panas, PH, tekanan, aliran listrik, dan adanya
bahan kimia seperti urea, alkohol atau sabun. Proses denaturasi kadang
berlangsung secara reversible, tetapi adapula yang irreversible, tergantung
pada penyebabnya. protein yang mengalami denaturasi akan menurunkan aktivitas
biologinya dan berkurang kelarutannya, sehingga mudah mengendap (Yasid dan
Nursanti, 2006).
Reaksi-reaksi untuk mengidentifikasi asam amino dan
protein antara lain (Poedjadi,1994) :
a. Reaksi sakaguci
Reaksi
sakaguci dilakukan dengan menggunakan pereaksi nafol dan natrium hipobromit.
Pada dasarnya reaksi ini dapat memberi hasil positif apabila ada gugus
guanidin. Jadi arginin atau protein yang mengandung arginin dapat menghasilkan
warna merah.
b.
Reaksi Xantoprotein
Larutan
asam nitrat pekat ditambahkan dengan hati-hati ke dalam larutan protein.
Setelah dicampur terjadi endapan putih yang dapat berubah menjadi kuning
apabila dipanaskan. Reaksi yang terjadi adalah nitrasi pada inti benzena yang
terdapat pada molekul protein. Jadi reaksi ini positif jika mengandung tirosin,
fenil alanin dan triptofan.
c.
Reaksi Hopkins-Cole
Triptofan
dapat berkondensasi dengan beberapa aldehida dengan bantuan asam kuat dan
membentuk senyawa yang berwarna. Larutan protein yang mengandung triptofan
dapat direasikan dengan pereaksi Hopkins-Cole yang mengandung asam glioksilat.
Reaksi Hopkins-Cole memberi hasil positif khas untuk gugus indol dalam protein.
BAB III
METODE
PERCOBAAN
3.1. Alat
Pada
percobaan reaksi-reaksi spesifik asam
amino dan protein di gunakan beberapa peralatan,yaitu : tabung reaksi,rak
tabung,masker,lateks (sarung tangan), dan pipet tetes.
3.2. Bahan
Pada
percobaan reaksi-reaksi spesifik asam amino dan protein,di gunakan beberapa
bahan, yaitu : albumin,asam amino (alanin,glisin, dan asam aspartat), asam
sulfat 4 ml. NaOH 0,1 M, asam asetat 0,1 M, asam nitrat 1 ml, dan asam
trikloroasetat 7%.
3.3. Prosedur Kerja
3.3.1 Reaksi
Adamkiewitz-Hopkins
Menyediakan 4 tabung
reaksi,tabung pertama diisi dengan larutan albumin sebanyak 2 ml,dan tabung ke
2,ke 3,ke 4 di isi larutan asam amino (alanin,glisin, dan asam
aspartat).Kemudian pada semua tabung di tambahkan dengan larutan asam sulfat
pekat sebanyak 4 ml dengan menggunakan pipet berskala tanpa mencampurkan
larutan,sehingga pada pipet tetes di celupkan kedasar tabung hingga larutan
tidak tercampur,aduk dan amati apa yang terjadi.
3.3.3
Reaksi-reaksi pengendapan
1)
Termokagulasi
Sebuah
tabung reaksi diisi dengan larutan albumin 1 mL dan asam amino (alanin, asam
aspartat, dan glisin) 1 mL pada 5 tabung reaksi lainnya, ditambahkan 1 tetes
NaOH 0,1 M ke dalam tiap tabung, dipanaskan semua tabung sampai mendidih,
ditambahkan larutan panas tadi dengan asm asetat 0,1 M, diamati perubahan yang
terjadi.
2)
Pengendapan dengan asam kuat
a.
Asam nitrat
Dua
buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL dan asam amino
(asam aspartat), ditambahkan larutan asam nitrat pekat 1 mL pada dasar tabung
tanpa mencampur, diamati perubahan yang terjadi.
b.
Asam organik
Dua
buah tabung reaksi diisi masing-masing 1 mL larutan albumin 1 mL dan asam amino
(alanin), ditambahkan 1 mL larutan trikloroasetat 7 % pada dasar tabung tanpa
mencampur, diamati perubahan yang terjadi.
BAB
IV
HASIL
DAN PEMBAHASAN
4.1 Tabel Pengamatan
4.1.1
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
No
|
Larutan
|
Reagen Hopkins
|
H2SO4
|
1
|
Albumin
|
Bening
|
Bening
Kekuning-kuningan
|
2
|
Glisin
|
Bening
|
Bening
(tidak
terjadi perubahan)
|
3
|
Alanin
|
Bening
|
Bening
(tidak
terjadi perubahan)
|
4
|
Asam
Aspartat
|
Bening
|
Bening
(tidak
terjadi perubahan)
|
4.1.2 Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan
1. Tabel Hasil Pengamatan Termokoagulasi
No
|
Larutan
|
NaOH
|
CH3COOH
|
1
|
Albumin
|
Bening
|
Putih
susu
|
2
|
Glisin
|
Bening
|
Bening
|
2. Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan Asam Kuat
a. Tabel Hasil Pengamatan Pengendapan asam Nitrat
No
|
Larutan
|
Asam Nitrat Pekat
|
1
|
Albumin
|
Cincin
Flokulasi Berwarna Kuning
|
2
|
Glisin
|
Tidak
terjadi perubahan
|
b. Tabel Hasil
Pengamatan Pengendapan Asam Organik
No
|
Larutan
|
Asam Trikloroasetat (TCA) 7 %
|
1
|
Albumin
|
Bereaksi
berbentuk cincin kuning
|
2
|
Glisin
|
Tidak terjadi
perubahan
|
4.3 Pembahasan
4.3.1
Reaksi Adamkiewitz-Hopkins
Pada uji reaksi Adam kiewits-Hopkins, reagen Hopkins
ditambahkan pada larutan albumin. Setelah penambahan reagen Hopkins larutan
albumin tidak mengalami
perubahan atau
tidak terjadi reaksi diantaranya. Lalu
ditambahkan dengan larutan H2SO4 pekat, larutan berubah
dan terbentuk 2 fase yaitu buih putih pekat dan putih. Hal ini menunjukkan
bahwa protein mengandung asam amino triptofan yang memiliki gugus indol. Namun
pada percobaan yang dilakukan karena tidak terdapat cincin berwarna ungu bisa
dikatakan bahwa gugus indol yang terdapat pada dalam albumin sangat sedikit.
Pada larutan asam amino glisin yang
ditambahkan dengan larutan reagen Hopkins, tidak terjadi perubahan apa-apa.
Saat ditambahkan lagi dengan larutan asam sulfat pekat, campuran larutan tidak
mengalami perubahan.
Faktor lain
yang menyebabkan tidak adanya cincin flokulasi ungu yakni albumin mengalami
denaturasi (kehilangan struktur tersier dan sekunder dengan penerapan beberapa
tekanan eksternal atau senyawa).
Pada larutan asam amino alanin,
glisin, dan aspartat yang ditambahkan dengan larutan reagen Hopkins, tidak
terjadi perubahan apa-apa. Saat ditambahkan lagi dengan larutan asam sulfat
pekat, campuran larutan tidak mengalami perubahan. Hal ini dikarenakan alanin,
glisin, dan aspartat merupakan asam amino (monomer) dan tidak mengandung gugus indole.
4.3.2 Reaksi pengendapan
4.3.2.1 Termokoagulasi
Pada uji reaksi termokoagulasi,digunakan pereaksi yang
bersifat basa yakni larutan albumin yang
ditambahkan kedalam
larutan NaOH dan dipanaskan sampai mendidih membentuk larutan bening,
sebab yang terbentuk yaitu garam-garam protein. Namun, setelah ditambahkan asam
asetat setelah dipanaskan. Penambahan asam asetat setelah dibasakan kemudian
dipanaskan maka terjadilah koagulasi yaitu terjadinya pengggumpalan pada
larutan (berwarna putih). Hal ini disebabkan karena penambahan asam asetat
menetralkan larutan albumin yang sebelumnya dalam keadaan basa. Koagulasi ini
terjadi pada suhu yang tinggi, dan dalam keadaan larutan dengan pH netral, Sehingga dapat
dikatakan bahwa panas menyebabkan denaturasi pada protein globular dan
percobaan ini sesuai dengan teori yang ada.
Sedangkan
pada asam amino alanin yang ditambahkan dengan larutan NaOH dan dipanaskan
hingga mendidih, tidak terjadi perubahan, begitu pula saat ditambahkan lagi
dengan larutan asam asetat 0.1 M. Hal ini dikarenakan alanin merupakan asam
amino sementara reaksi pengendapan adalah reaksi yang digunakan untuk menguji protein yang
mengandung asam amino.
4.3.2.2 Pengendapan dengan asam kuat
4.3.2.2.1
Asam nitrat
Pada
reaksi pengendapan dengan asam nitrat pekat, dapat diamati hasilnya dimana
terjadi perubahan pada larutan albumin yang artinya larutan albumin dapat
berekasi dengan asam kuat membentuk membentuk 2 fase yakni pada bagian atas
berwarna putih dan bawah berwarna kuning. Setelah dibiarkan beberapa menit,
akan menjadi 1 fase dan warna keseluruhan dari larutan menjadi kuning muda.
Hal ini terjadi karena jika asam-asam
kuat yang ditambahkan ke larutan protein menyebabkan suatu denaturasi
irreversibel pada protein. Perubahan ini terjadi karena larutan protein
(albumin) dapat bereaksi dengan asam asetat. Adanya perubahan warna disebabkan
adanya senyawa yang mengandung kromatoform. Dengan kata lain denaturasi
irreversibvel ini terjadi karena adanya perubahan ph yang ekstrim, yang jika
sebelum ditambahkan albumin bersifat basa lemah setelah ditambahkan asam kuat
maka terjadi denaturasi. Akibatnya struktur alamiah pada akan rusak dan larutan
albumin tidak dapat lagi kembali kebentuk larutan jernih seperti albumin
sebelumnya. Untuk larutan alanin, tidak mengalami perubahan karena tidak
mengandung senyawa kromatoform yang dapat merubah sifat dari struktur
larutannya.
4.3.2.2.2
Asam organik (asam trikloroasetat)
Pada
penambahan larutan trikloroasetat 7% pada dasar tabung dengan tidak
mencampurkannya, larutan tersebut terdenaturasi karena larutan trikloroasetat
bersifat asam kuat yang dapat merubah / merusak struktur kuarter atau tersier
dari larutan albumin.larutan albumin mengalami
perubahan
pada penambahan TCA 7%, yaitu menjadi bening dan terdapat sedikit endapan putih
dantidak terdapat cincin flokulasi. Perubahan ini terjadi karena larutan
protein atau albumin dapat bereaksi dengan larutan TCA 7% dan menandakan bahwa
larutan protein (albumin) dapat mengalami denaturasi dari penambahan TCA
7%sedangkan pada asamamino (alanin) tidak mengalami perubahan tetap bening
tanpa endapan.
BAB V
KESIMPULAN DAN SARAN
5.1
Kesimpulan
Setelah
melakukan percobaan , dapat disimpulkan bahwa:
1. Reaksi Adamkiewitz-Hopkins spesifik untuk
mengidentifikasi adanya gugus indol pada
asam amino triptofan.
2. Reaksi
termokoagulasi spesifik untuk melihat terjadinya denaturasi protein pada suhu
yang tinggi dan pH yang netral. Reaksi pengendapan asam kuat spesifik untuk
melihat denaturasi irreversible pada protein dengan terbentuknya cincin
flokulasi pada larutan.
5.2
Saran
5.2.1
Percobaan
Sebaiknya bahan yang ingin digunakan dalam praktikum dapat
diperbanyak agar dapat menjadi bahan perbandingan terhadap percobaan yang lain.
5.2.2
Laboratorium
Sebaiknya
perlatan dalam laboratorium dapat ditambah jumlahnya terutama pada tabung
reaksi yang saya rasa masih kurang dapat ditambah jumlahnya, agar praktikum
dapat berjalan dengan labih baik.
DAFTAR
PUSTAKA
Katili A.S., 2009, Struktur Dan Fungsi Protein Kolagen,
jurnal pelangi ilmu
volume 2 no.5,Universitas Negeri Gorontalo, Gorontalo.
Kuchel, P., dan
Ralston, G.B., 2006, Scahum Easy Outlines Biokimia, Erlangga,
MC Graw Hill.
Poedjiadi,
A., 1994, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia Press, Jakarta.
Witarto A., B., 2001, Protein
Engineering, Perannya dalam Bioindustri dan
Prospeknya di Indonesia, Department of Biotechnology (1-7).
Yasid
E., dan Nursanti L., 2006, Penuntun Praktikum Biokimia, ANDI OFFET, Yoyakarta.
Comments
Post a Comment